이 델타 변이들은
그것의 무서운 힘을
설명할 수 있을 것이다.
By Stephanie Pappas 1 day ago
1일 전 - Stephanie Papas
Just a few letter changes make all the difference.
글자 몇 개만
바꾸면
모든 게
달라진다.
(Image credit: Christoph Burgstedt/Science Photo Library via Getty Images)
(사진제공: 게티 이미지스를 통한
크리스토프 버그슈테트/사이언스
사진 라이브러리)
Ever since the delta variant of the coronavirus exploded in India in the first half of 2021 and now around the world, researchers have been trying to understand what makes this particular SARS-CoV-2 strain so transmissible.
2021년 상반기
인도와
현재 전 세계에서
코로나바이러스의
델타 변종이
폭발한 이후
연구자들은
이 특정 SARS-CoV-2 변종이
무엇 때문에
그렇게
전염성이 있는지
이해하기 위해
노력해 왔다.
Now, they're narrowing down the reasons to a few important mutations on the spike protein that seem to help the virus get into cells quicker than ever. One such mutation, called P681R, may make a crucial step in this process go faster. Another, called D950N, might change the structure of the spike protein so that it's more poised to alter its shape to fuse with a human's cells.
이제,
그들은
바이러스가
어느 때보다도
빨리
세포에
침투하도록 돕는
스파이크 단백질의
몇 가지
중요한 돌연변이로
그 이유를
좁히고 있다.
P681R이라고 불리는 그러한 돌연변이는
이 과정에서
중요한 단계를
더 빨리 진행시킬 수 있다.
D950N이라고 불리는
또 다른 단백질은
스파이크 단백질의
구조를 변화시켜
사람의 세포와
융합되도록
좀 더 침착하게
모양을 바꿀 수도 있다.
"The bottom line is this delta virus is more efficient," said Gary Whittaker, a professor of virology at Cornell University, who specializes in coronaviruses. "It fuses faster and enters cells faster and presumably that translates to generally more efficient transmission overall in the population."
"결국
이 델타 바이러스가
더 효율적이라는 것입니다,"
라고 코넬 대학의
바이러스학 교수
게리 휘태커는 말했다.
"이것은
더 빨리
융합되고
세포로
더 빨리 들어가며
아마도
전체 인구에서
전반적으로
더 효율적인
전송으로
이어질 것입니다."
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관련항목:
코로나 바이러스 변종:
여기 사스-CoV-2
돌연변이의
쌓아진 방식이 있다
Faster fusion
보다 빠른 융합
From a public health perspective, these changes mean vaccinations are more important than ever, as they reduce infection risk and drastically reduce severe disease. Delta's efficiency at infection means that people who catch the virus can have a high viral load, even after vaccination, and so mask-wearing is critical where viral transmission is high.
공중 보건의 관점에서
볼 때,
이러한 변화는
예방접종이
감염 위험을 줄이고
중증 질환을
대폭 줄이기 때문에
그 어느 때보다
중요하다는 것을
의미한다.
델타의 감염 효율성은
예방접종 후에도
바이러스에 감염된 사람의
바이러스 부하가 크다는 것을
의미하기 때문에
바이러스 전염도가
높은 곳에서는
마스크 착용이
매우 중요하다.
From a scientific perspective, it's important to understand how the virus is evolving to get better at infecting humans. This can inform predictions about what new variants might arise and if there is an upper limit on the virus's transmissibility.
과학적인 관점에서
바이러스가
인간을 감염시키는 데 있어
어떻게 발전하고 있는지
이해하는 것이 중요하다.
그렇게 하면
어떤 새로운 변형이
발생할 수 있는지,
바이러스의 전염성에
상한선이 있는지
예측에 정보를
제공해준다.
The science is still emerging, and most of the research on delta mutations is not yet peer-reviewed. Studies published on the preprint website bioRxiv, however, suggest that mutations have reworked one particular region on the spike protein, improving something called the furin cleavage site.
이 부분의 과학은
여전히 부상하고 있으며
델타 돌연변이에 대한
대부분의 연구는
아직 동료 검토가
되지 않았다.
그러나
인쇄 전 웹사이트
bioRxiv에 발표된
연구에 따르면
돌연변이가
스파이크 단백질의
특정 부위를
재작업하여
퓨린 클리버지 부위라고
불리는 부분을
개선했다고 한다.
To understand the importance of the furin cleavage site, it helps to understand how SARS-CoV-2 breaks into lung and airway cells. First, the virus clings to the cell using a segment of the spike protein called the receptor binding domain. The receptor binding domain fits onto so-called ACE2 receptors on the cell surface.
퓨린 클리버지 부위의
중요성을
이해하는 것은,
사스-CoV-2가
어떻게
폐와 기도 세포에
침입하는지를
이해하는 데
도움이 된다.
첫째, 바이러스는
수용체 결합 영역이라고 불리는
스파이크 단백질의
일부를 사용하여
세포에 달라붙는다.
수용체 결합 영역은
세포 표면에 있는
소위 ACE2 수용체에
들어맞는다.
Binding locks the virus onto the target cell. But it also has to get in. To do this, the membrane surrounding the virus has to fuse with the cell's membrane, allowing the virus to dump its genetic material into the cell. This fusion process requires the spike protein to change shape and expose new molecules to the cell surface, like keys to a row of padlocks. That shape change happens by way of two cuts to the spike protein. One cut happens very early in the virus's assembly, at a spot on the spike protein called the furin cleavage site, where an enzyme called furin neatly snips the spike. Christian Stevens, an MD/PhD student at the Icahn School of Medicine at Mount Sinai, has compared this cleavage to pushing a button on an umbrella — only after you push the button is the umbrella functional. Furin cleavage cuts the spike between its two subunits, Subunit 1 and Subunit 2. This cleavage changes the shape of the spike protein so that it's ready for a second, crucial cut.
결합은
대상 셀에 대해
바이러스를
잠근다.
하지만
그것은
들어가야 한다.
이를 위해
바이러스를
둘러싼 막이
세포막과 융합해
바이러스가
유전물질을
세포에
유기할 수 있도록
해야 한다.
이 핵융합 과정은
스파이크 단백질이
모양을 바꾸고
일련의 자물쇠의
열쇠처럼
새로운 분자를
세포 표면에
노출시킬 것을
요구한다.
그 모양 변화는
스파이크 단백질의
두 컷(cuts)을 통해
발생한다.
한 컷은
바이러스의
조립 초기에
발생되는 데
퓨린 클리버지 부위라고 불리는
스파이크 단백질의
한 지점에서
퓨린이라고 불리는
효소가
깔끔하게
스파이크를
잘라낸다.
시나이산
아이칸 의과대학의
MD/PhD 학생인
크리스천 스티번즈는
이 절단 부분을
우산 위에 있는
버튼을 누르는 것과
비교했다.
버튼을
누른 후에만
우산 기능이
작동된다.
퓨린 클리버지는
두 개의 하위 장치인
하위 장치 1과
하위 장치 2 사이의
스파이크를
절단한다.
이 절단은
스파이크 단백질의
모양을 변화시켜
두번째
중요한 절단을
준비한다.
This second slice occurs within Subunit 2. There, an enzyme called TMPRSS2 slices the spike again, exposing a new set of amino acids that embed themselves in the cell wall. These proteins essentially pull the two membranes together, melding them. Once inside, the virus hijacks the cell's machinery to make more of itself.
이 두 번째 절단은
하위 장치 2 내에서
발생한다.
그곳에서
TMPRSS2라고 불리는
효소가
다시 스파이크를 잘라
세포벽에
스스로를
박아넣는
새로운 아미노산 세트를
노출시킨다.
이 단백질들은
본질적으로
두 막을
서로 끌어당겨
녹인다.
일단 안으로
들어가면,
바이러스는
세포의 기계류를
탈취하여
자신을
더 돋보이게 한다.
Without these two cuts, the virus does have another way to get into the cell — it can also sneak into a cell organelle called an endosome, a sort of envelope that cells use to move molecules around. But the endosomal route is slower and more fraught. Cells have defenses in their endosomes that can sometimes recognize and digest viruses, said Stephen Goldstein, an evolutionary virologist at the University of Utah. In other words, furin cleavage and TMPRSS2 make SARS-CoV-2 a much more formidable virus.
이 두 번의 절단 없이
바이러스는
세포 안으로
들어갈 수 있는
또 다른 방법이 있으며 —
또한 세포가
분자를
이동시키기 위해
사용하는
일종의 봉투인
세포소기관이라고
불리는
세포 기관으로
몰래 들어갈 수도 있다.
하지만
단백질 복합체 경로는
더 느리고
더 가득하다.
유타 대학의
진화 바이러스학자인
스티븐 골드스타인은
세포는
내복부에
때때로
바이러스를 인식하고
소화할 수 있는
방어막을
가지고 있다고
말했다.
다시 말해,
퓨린 클리버지와
TMPRSS2는
SARS-CoV-2를
훨씬 더 무서운
바이러스로 만든다.
Since the coronavirus first leapt into humans in late 2019, it has accumulated a march of mutations, some of them beneficial. One early one, D614G, helps keep the spike protein in an open position so that it binds better to ACE2 receptors. The alpha variant, which first popped up in September 2020 in the U.K., seemed to be helped along by another mutation, N501Y, which also improved ACE2 binding. This mutation, among others, could explain why alpha was about 50% more transmissible than the original coronavirus strain.
2019년 말
코로나바이러스가
처음 사람에게
유입된 이후
돌연변이가
계속 누적돼
그 중 일부는
유리하다.
초기 단계인
D614G는
스파이크 단백질이
열린 상태로 유지되도록 도와
ACE2 수용체와
더 잘 결합한다.
2020년 9월
영국에서 처음 등장한 알파 변종은
ACE2 결합을 개선한
또 다른 돌연변이 N501Y의
도움을 받은 것으로 보인다.
이 돌연변이는
알파가
원래 코로나 바이러스 변종보다
약 50% 더 전염성이 높은
이유를 설명할 수 있다.
But delta left alpha in the dust. Researchers estimate that delta is another 60% more transmissible than alpha, and that the number of people infected by an average person with delta is between five and nine. That's compared to two to three for the original virus that kicked off the pandemic.
하지만
델타는
알파를
크게 앞질렀다.
연구자들은
델타가 알파보다
전염성이 60%
더 높고,
델타에 감염된
한 사람에 의해
평균 감염된
사람의 수는
5~9명 사이라고
추정한다.
이는
대유행병을 일으킨
원래의 바이러스에 대해
2대 3으로 비교되어진다.
The furin cleavage site may be ground zero for this change. Delta has a mutation at this site called P681R. This mutation isn't unique to delta; it was also found in a variant that arose in Uganda but never became a global threat. The same mutation is also carried by the kappa variant, a very close relative of delta that was also first detected in India.
퓨린 클리버지 부위는
이 변경에 대해
접지 0일 수 있다.
이 부위에서
델타는
P681R이라는 돌연변이를
가진다.
이 돌연변이는
델타에만 있는 것이 아니며,
우간다에서 발생했지만
전 세계적인 위협이 되지는 않은
변종에서도 발견되었다.
인도에서도
처음 발견된 델타의
매우 가까운 친척인
카파 변종에도
같은 돌연변이가 나타난다.
In June, researchers reported in a preprint on bioRxiv that the P681R mutation made furin cleavage more efficient, so that virus particles with this mutation are more infectious to cells in Petri dishes. Thanks to this quicker cleavage, a fake viral shell studded with P681R spike proteins was five to six times more infectious than one without the mutation, according to the study.
연구진은
지난 6월
바이오Rxiv
사전인쇄를 통해
P681R 돌연변이가
퓨린 클리버지를
더 효율적으로 해서
이 돌연변이를 가진
바이러스 입자가
페트리쉬의 세포에
더 감염되도록한다고
보고했다.
이 빠른 절단 덕분에
P681R 스파이크 단백질이 박힌
가짜 바이러스 껍질은
돌연변이가 없는 것보다
5~6배 더 감염성이 높았다.
In another new preprint posted Aug. 13 on bioRxiv, researchers found a similar result using real SARS-CoV-2 viruses. That study pitted alpha against delta in dishes full of human lung and airway cells. It found that, just as delta has replaced alpha around the globe, delta dominates in the lab, out-replicating and out-competing the earlier variant. The researchers, led by University of Texas Medical Branch at Galveston molecular biologist Pei-Yong Shi, found that alpha was actually better than delta at binding to ACE2 receptors. But delta excelled at furin cleavage, suggesting that the P681R mutation is, indeed, its superpower. When the researchers fitted a delta variant virus with a spike protein without the P681R mutation, its replication plummeted.
연구진은
지난 8월 13일
바이오알시브에 게재된
또 다른 새로운 사전 인쇄물에서
실제 사스-CoV-2 바이러스를 사용한
유사한 결과를
발견했다.
그 연구는
인간의 폐와 기도 세포가
가득한 접시에다
알파를 델타와 비교했다.
연구 결과,
델타가 전 세계의 알파를
대체한 것처럼,
델타가 연구소에서 우세해
이전 변종보다
복제 능력이 뛰어나고
경쟁도 앞서게 된다.
갤버스턴대
분자생물학자
페이용시(Pei-YongShi)의
텍사스 의과대학 분과를 이끄는
연구팀은
알파가
실제로
ACE2 수용체와 결합하는데 있어
델타보다 낫다는 사실을
발견했다.
하지만 델타는
퓨린 클리버지가 뛰어났고,
이는 P681R 돌연변이가
초능력임을 시사한다.
연구진이
P681R 돌연변이가 없는
스파이크 단백질로
델타 변종 바이러스를 장착하자
복제가 급감했다.
"P681R is altering the activation properties of the spike, there's no doubt in my mind," said Whittaker, who was not involved in the research.
이번 연구에
참여하지 않은
휘태커는
"P681R이
스파이크의
활성화 특성을
바꾸고
있습니다.
의심의
여지가
없습니다."
고 말했다.
Many mutations
여러가지 돌연변이
P681R cannot be acting alone, though. The Uganda variant that had this mutation fizzled out, and the kappa variant has now basically disappeared, swallowed in a wave of delta.
하지만
P681R은
혼자
행동할 수 없다.
이 돌연변이를
일으켰던
우간다 변종들은
흐지부지되었고,
카파 변종들은
델타 물결에
삼켜져 사라졌다.
"It's all about how different mutations work together," Goldstein said. If one mutation improved furin cleavage while a second mutation made the spike protein more stable and less prone to change into the shape needed to enter the cell, for example, the mutations might effectively cancel each other out.
골드스타인은
"다양한 돌연변이가
어떻게 함께
작용하는가에
관한 것"
이라고 말했다.
한 돌연변이가
퓨린 컬리버지를
개선한 반면
두 번째 돌연변이가
스파이크 단백질을
더 안정적이고
세포에 들어가는 데
필요한 모양으로
덜 변하는 경우,
돌연변이는
효과적으로
서로를
취소할 수 있다.
A third preprint, posted Aug. 17 on bioRxiv, highlighted another mutation with a potentially intriguing role. D950N sits in a region of the spike protein that undergoes a big shape change to facilitate fusion with a cell. The mutation is subtle, creating nothing more than a slight shift in the electrostatic potential at the spike protein's surface. But this tiny change could be enough to destabilize the spike protein, making it more prone to snap into its new shape. That eagerness to change shape could mean fusion goes faster and fails less often.
지난 8월 17일
바이오알시브에 게재된
세 번째 프리프린트는
잠재적으로
흥미로운
역할을 할 수 있는
또 다른 돌연변이를
부각시켰다.
D950N은
세포와의
융합을
용이하게 하기 위해
큰 형상 변화를 겪는
스파이크 단백질 영역에
자리잡고 있다.
돌연변이는
미묘해서
스파이크 단백질 표면에
정전기 전위가
약간 변화할 뿐이다.
그러나
이 작은 변화는
스파이크 단백질을
불안정하게 만들어
새로운 모양으로
더 잘 응하게
만들기에
충분할 수 있다.
형태를 바꾸려는 열망은
융합 속도가 빨라지고
실패 횟수가
줄어든다는 것을
의미한다.
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In that study, the researchers did not find an effect of P681R, which was puzzling given other research on that mutation's importance, Goldstein said. It might be that the types of cells the researchers used to test infectivity might have skewed that result, Goldstein told Live Science. The study authors in this final research also used virus shells in one experiment and cells festooned with viral proteins in another, rather than real viruses, a common strategy for studying dangerous viruses but one that might not be as realistic as using actual SARS-CoV-2.
골드스타인은
그 연구에서의
연구진이
P681R의 효과를
발견하지 못했으며,
그 돌연변이의
중요성에 대한
다른 연구 결과에
혼란스러움을
주게되었다고 말했다.
골드스타인은
연구원들이
감염을
테스트하기 위해
사용한
세포의 종류가
그 결과를
왜곡시켰을 수도 있다고
라이브 사이언스에 말했다
. 이 최종 연구의 저자들은
또한 한 실험에서
바이러스 껍질을 사용했고
다른 실험에서는
실제 바이러스 보다는
다소 바이러스 단백질로 꾸며진
세포를 사용했는데,
이는 위험한 바이러스를
연구하는
일반적인 전략이지만
실제 SARS-CoV-2를
사용하는 것만큼
현실적이지 않을 수도 있다.
In the paper, though, the study's authors argue that their results suggest that P681R is not so important to delta, given that kappa had the same mutation without the transmissibility boon. The study is now undergoing peer review.
그러나
이 논문에서
연구의 저자들은
그들의 결과가
전달성의 이점 없이
카파가
동일한 돌연변이를
가지고 있었다는 점을
고려할 때
P681R이
델타에게
그리 중요하지 않다는 것을
시사한다고
주장한다.
이 연구는
현재
안전 점검 중이다.
Another finding of the study that did intrigue outside researchers, however, was that delta was apparently better than other variants at entering cells with low levels of ACE2 receptors. There's a balance for viruses between binding and fusion, Whittaker said. If a virus can bind tight to a receptor, it can be slow and casual about fusion, since it's not likely to lose its grip and float away. If it's very efficient at fusion, binding is less crucial, because it can just "tickle the cell" and get inside, Whittaker said.
그러나 연구자 외부를 자극한
또 다른 연구 결과는
ACE2 수용체 수치가 낮은
세포에
들어가는 델타가
다른 변종보다
더 낫다는 것이었다.
휘태커는
바이러스의
결합과 융합 사이에
균형이 있다고 말했다.
바이러스가
수용체에 단단히
결합할 수 있다면,
그것은 느리고 쉽게
융합될 수 있다.
왜냐하면
바이러스는
붙잡히지 않고
떠내려갈 가능성이
높기 때문이다.
휘태커 박사는
핵융합에
매우 효율적이면
결합이
덜 중요하다고 말했다.
왜냐하면 결합은
단지 "세포를
간지럽혀"
안으로 들어갈 수
있기 때문이다.
Delta seems to be so good at fusion that it can enter cells even when there aren't many ACE2 receptors to work with. It's too early yet to say what the implications of this are. One possibility is that delta may more readily infect tissues that are low in ACE2. (ACE2 receptors are found in a lot of body tissues at different levels, especially in respiratory tissue, circulatory tissue and the intestines, according to a 2004 study in the Journal of Pathology. They're not seen in immune tissues or the spleen.) Another is that children might be less protected from delta infection. Kids under 10 may have fewer ACE2 receptors in their respiratory tracts than older people, researchers reported May 20, 2020 in the journal JAMA, something that has led to the hypothesis that kids may not become infected as readily or as severely because SARS-CoV-2 has a harder time entering their cells.
델타는
더불어 작용해줄
ACE2 수용체가
많지 않아도
세포에
들어갈 수 있을 정도로
핵융합을
잘하는 것으로 보인다.
이것의 현재의 의미를
말하기는
아직 너무 이르다.
한 가지 가능성은
델타가 ACE2에서
낮은 조직에
더 쉽게 감염시킬 수
있다는 것이다.
(2004년
병리학저널(Journal of Pathology)의
연구논문에 따르면
ACE2 수용체는
다양한 수준의 신체 조직,
특히 호흡 조직,
순환 조직 및 장에서
발견된다고 한다.
면역 조직이나
비장에서는
보이지 않는다.)
또 다른 점은
어린이들이
델타 감염으로부터
덜 보호될 수
있다는 것이다.
연구자들은
2020년 5월 20일
JAMA 저널에
10세 미만 어린이들이
노인들보다 호흡기 기관에
ACE2 수용체가
적을 수 있다고
보고했는데,
이는 사스-CoV-2가
세포에 들어가는 데
더 어려은 시간을 겪기 때문에
아이들이
그렇게 쉽게 또는 심하게
감염되지 않을 수 있다는
가설을 이끌어냈다.
It's possible that the advent of delta could remove this advantage, if it exists, Whittaker said. But that is highly speculative. For one, it's possible that kids handle infection with fewer complications not because of their ACE2 receptors but because of their strong immune responses in their upper airways, according to a preprint posted on medRxiv in June. For another, receptor levels vary a lot person-to-person, and other proteins in the host cells may matter as much as ACE2.
휘태커는
"델타의 출현으로
만일 있다면
이러한 장점이
사라질 가능성이 있다"
고 말했다.
하지만
그것은
매우 투기적이다.
우선, 6월에
medRxiv에 게재된
사전 인쇄물에 따르면,
아이들은
ACE2 수용체 때문이 아니라
그들의 상층 기도에서의
강한 면역 반응 때문에
더 적은 합병증으로
감염을
처리할 수
있다고 한다.
또 다른 예로
수용체 수준은
사람마다 많이 다르며
숙주 세포의 다른 단백질도
ACE2만큼 중요할 수 있다.
"It gets complicated very fast," Whittaker said. Viruses can often find alternative pathways even when one door is blocked.
휘태커는
"매우 빠르게
복잡해진다"
고 말했다.
바이러스는
한 문이 막혀도
대체 경로를 찾는
경우가 많다.
"Coronaviruses are like the most sneaky viruses there are," he said. "They're very adaptable. They can find routes into cells and into people much more so than any other virus. Their spike proteins are very adaptive. It can use multiple triggers to infect and it can adjust itself very easily."
그는
"코로나바이러스는
현존하는 바이러스 중
가장 교활한
바이러스 같습니다"
고 말했다.
"그들은 적응력이
매우 뛰어납니다.
그들은
다른 어떤 바이러스보다도
훨씬 더 많이
세포와 사람으로
들어가는 경로를
찾을 수 있습니다.
그들의 스파이크 단백질은
매우 적응력이
좋습니다.
여러 트리거를
사용하여
감염시킬 수 있으며
매우 쉽게 스스로를
조정할 수 있습니다."
Delta also has mutations not seen in other variants on a portion of the spike called the N-terminal binding domain. This area is targeted by antibodies, so changes there could help the virus escape the immune system. So far, immune escape isn't a huge problem with delta because the body makes antibodies to more than just the N-terminal binding domain. But the N-terminal binding domain may also help SARS-CoV-2 stick to cells while it tries to find a way in, Goldstein told Live Science. If so, some of the mutations seen in this region could also be giving delta a helping hand at transmission.
델타는 또한
N-단자
결합 영역이라는
스파이크 부분의
다른 변종에서는
볼 수 없는
돌연변이도
가지고 있다.
이 부위는
항체의 표적이기 때문에,
그곳의 변화는
바이러스가
면역 체계를
벗어나는 데
도움을 줄 수 있다.
아직까지는
면역 탈출이
델타에는
큰 문제가 되지 않는다.
왜냐하면
인체는
N단자 결합 영역 이상의
항체를 만들기 때문이다.
골드스타인은
라이브 사이언스와의
인터뷰에서
"그러나
N-말단 결합 영역은
SARS-CoV-2가
그것이 안으로 들어가는 길을
찾으려 할 때
세포에 달라붙는 데
도움을 줄 수도 있다"
고 말했다.
만약 그렇다면,
이 영역에서
볼 수 있는
돌연변이 중 일부는
델타에게 전송에서
건네는 도움을 줄 수도 있다.
Scientists should also look for mutations outside the spike protein, which is by far the most-studied part of the virus, Goldstein said. Studying non-spike proteins is harder to do, he told Live Science, because the methods of studying other surface proteins on SARS-CoV-2 aren't as well-developed as the ones for studying the spike. There aren't as many well-established methods of pinning non-spike proteins onto fake viral shells, for example; studying non-spike proteins is easier done with live SARS-CoV-2 virus, Goldstein said. That takes specific expertise and careful biosecurity. But, he said, it's important, because non-spike mutations could play important roles in viral function.
골드스타인은
과학자들은 또한
바이러스에서
가장 많이 연구된
스파이크 단백질 외부에서
돌연변이를
찾아야 한다고 말했다.
그는 사스-CoV-2의
다른 표면 단백질을
연구하는 방법이
스파이크를 연구하는
방법만큼
잘 발달되어 있지 않기 때문에
비 스파이크 단백질을
연구하는 것이
더 어렵다고
라이브 사이언스에 말했다.
골드스타인은
가짜 바이러스 껍질에
비스파이크 단백질을
고정하는
바탕이 좋은 방법은
많지 않다"며,
예를 든다면
비스파이크 단백질 연구는
살아있는
SARS-CoV-2 바이러스에서
더 쉽게 이루어진다고
말했다.
그것은
구체적인 전문지식과
세심한 생물보안이 필요하다.
그러나
그는
스파이크가 아닌
돌연변이가
바이러스 기능에
중요한 역할을
할 수 있기 때문에
그것은 중요하다고
말했다.
Despite delta's efficient furin cleavage, it still has room for improvement, Whittaker said. The HKU1 coronavirus, which causes a common cold-type illness, has an even more efficient furin cleavage site than delta. Delta is remarkably efficient as-is, so it's not clear if better cleavage would give the virus even more of a transmissibility boost or not. But SARS-CoV-2 may still have one or two mutations up its sleeve to out-transmit delta.
휘태커는
델타의 효율적인
퓨린 컬리버지에도
불구하고
아직 개선의 여지가
있다고 말했다.
일반적인 감기형
질환을 일으키는
HKU1
코로나바이러스는
델타보다 훨씬 효율적인
퓨린 컬리버지 부위를 가지고 있다.
델타는
현재로서
매우 효율적이기 때문에
더 나은 절개가 바이러스의
전염성을
증대시킬 수 있을지는
확실치 않다.
그러나
사스-CoV-2는
소매부분에서
외부 전달 델타까지로
떠오를 한두 가지
돌연변이가 있을 수 있다.
"I'm waiting to see what happens next with the furin cleavage site," Whittaker said.
휘태커는
"퓨린 컬리버지 부위 다음으로
무슨 일이
일어나는지 보고 싶다"
고 말했다.
Originally published on Live Science.
라이브 사이언스에 원본으로 발간됨.
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